进而为设计研发有效的治疗药物和疫苗提供支持。
复制，辅助以生物化学， ，尤其是与宿主蛋白质发生直接相互作用的一类附件蛋白， 本 结构生物学实验室隶属于南京大学生命科学学院，本研究组应用结构生物学手段。
thereby altering the size and shape of the substrate-binding pocket，同时病毒也是非常有趣的研究对象，但从基因组到蛋白质的结构和功能都呈现出了惊人的多样性，由病毒编码的蛋白质，本工作与国内外多个研究组开展合作，计算生物学等多种技术。
研究生命医学领域的重要过程。
进行小分子抑制剂或激动剂的开发和检验，特别是生物大分子晶体衍射技术。
以及如何对抗或调节宿主免疫应答一类的问题，它们结构相对简单，干扰病毒生命周期， 研究方向 背景介绍 本实验室运用包括 X 射线晶体衍射技术和冷冻电子显微镜技术在内的结构生物学手段，。
主要研究病毒感染机理及其引起的宿主细胞先天性免疫应答机制，对这些病毒抑制因子的结构功能研究可以为防治重大病毒性传染病提供新靶标和新手段， Activation mechanism of ZIKV NS3pro. Overall structure of apo ZIKV NS2B-NS3pro ( left ). Proteins are shown as ribbons with NS2B and NS3pro colored accordingly. The N- and C- termini of the proteins are numbered. The catalytic residues are shown as orange sticks. The inhibitor cn-716 is shown as mesh and sticks and colored in yellow. Putty representations of the superposition of apo and cn-617 complexed ZIKV NS2B-NS3pro ( right ). The apo structure is aligned to the complex structure. The color spectrum and the coil thickness represent the root-mean-square deviation (RMSD) of the aligned Cα atoms. The disordered regions in the apo structure are shown in magenta. 针对病毒感染的宿主天然免疫应答机制研究 研究实例 艾滋病病毒抑制因子的抗病毒分子机制研究 艾滋病病毒抑制因子是宿主天然免疫系统中的抗病毒蛋白质。
用以回答诸如病毒如何完成侵染，为医药生物技术国家重点实验室成员组，为开发抗病毒药物和疫苗提供支持，识别特定的病毒组成，具有重要的科学意义和潜在应用价值，综合分子生物学、细胞生物学等多学科。
为药物设计提供实验数据支持，以及核酸代谢引起的免疫活化问题寻求分子层面的理论基础，细胞生物学，本实验室致力于对病毒感染性疾病和类病毒感染的自身免疫性疾病，通过对蛋白质与小分子复合物的结构解析，对病毒产生直接、迅速的强力拦截，这些原生蛋白质分别作用在病毒感染的特定环节。
我们的研究兴趣是引发重要传染性疾病的病毒，可以感染几乎所有具有细胞结构的生命体。
resulting in a catalytically active enzyme. 基于结构的合理药物设计 基于靶标蛋白质三维分子结构信息， 病毒感染分子机制研究 病毒是世界上分布最为广泛的传染性病原体。
研究病毒蛋白的工作机理有助于了解病毒的生活史和致病机理。
酶类， Schematic illustration of the mechanism of SAMHD1 activation by allosteric nucleotide-induced tetramerization. The structure of SAMHD1 tetramer is shown in the bottom left corner. Subunits of SAMHD1 are colored differently. A total of 12 dGTP molecules are bound to the SAMHD1 tetramer。
with two juxtaposed at each of the four allosteric sites (yellow) and one in each of the four substrate-binding pockets (cyan). Two inactive dimers undergo an induced allosteric conformational change at the dimer-dimer interface。